复习重点
第一章 氨基酸 蛋白质
1、各蛋白质中N 的含量较恒定：16% 蛋白质含量（g ）=蛋白量*6.25 2、天然蛋白质的结构单位：L-α-Aa
3、Aa 的通式：
4、天然20种
Aa
8
极性不带电7 极性带负电2 极性带负电3
非极性不带电
Ala Vla
Leu Ile Met Phe Tyr Try
极性带负电： 极性带正电：
Asp Glu Lys Arg His
极性不带电： Gly
无旋光性：Gly （甘氨酸：非L 非D ）
含苯环：Try/Trp（色氨酸）、Phe （苯丙氨酸）、Tyr （酪氨酸） 含羟基：ser （丝氨酸）、Thy （苏氨酸）、Tyr （酪氨酸） 咪唑基：His （组氨酸） 胍基：Arg （精氨酸）
5、等电点：氨基酸分子净电荷为零时溶液的PH 值。PI=1/2（PK 1+Pk2）此时电泳不移动，且溶解度最小。碱性：PI=1/2（PK 2+PkR ）；酸性：PI=1/2（PK 1+PkR ） PH=PI，Aa 净电荷为零，在E 中不移动 PH>PI，Aa 带负电荷，在E 中向正极移动 PH
1
6、Pr 多肽链和Aa 都有茚三酮反应
只有Pr 多肽链有双缩脲反应红紫色
+
7、N 端：多肽链中具有游离的α—NH 3一端
C −一端
8、组成。共价肽键=肽单位：
酰胺平面（肽平面）：部分双键性质使得肽键不能自由旋转，导致所有肽基上的原子处于同一平面
螺距0.54nm 3.6Aa 残基上升一圈
R 侧链大小
α—螺旋 多是右手螺旋 影响α—螺旋稳定因素 PH 值
R 位于外侧 pro （脯氨酸）破坏最
大
链内氢键维持稳定 维持稳定力：键间氢键
β—折叠 几条肽段平行排列, 每条肽段锯齿状;
R 基交替地分布在片层平面的上下方 有平行式和反平行式两种折叠
-转角:又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。一般由四个连续的氨基酸残基组成 超二级结构：Pr 中某些相邻二级结构单位组合在一起的聚合体。
结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。
三级结构：一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构
三级结构主要靠次级键维系固定，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力、二硫键（共价键）、配位键
四级结构：几个具有独立三级结构多肽链（亚基）的聚集体；维持作用力：同三级结构 9、Pr 一级结构、高级结构与功能关系。（Aa 序列决定Pr 功能） 1功能既与高级结构有关，又与一级结构有关； ○
2一级结构是高级结构的基础，高级结构决定功能； ○
3一级结构相同，○功能不一定相同（高级结构变，功能变—变性；高级结构不变，功能不变）； 4一级结构不同引起高级结构变，则功能变（镰刀型贫血）○；
2
不引起高级结构改变，功能不变（同工Pr ）；
5高级结构变，一级结构不一定变（变性）○，一级结构改变往往决定高级结构改变，进而改变Pr 生物学功能。
10、Pr 胶体稳定：双电层、水化法
透析：利用人工半透膜两侧渗透压不同而将Pr 与小分子物质分开。
11、Pr 沉淀：当Pr 表面的电荷或水膜受到破坏后，Pr 分子会聚集成团从溶液中析出的现象。 沉淀方法：
1盐析：在Pr 溶液中加入大量中性盐，使Pr 溶解度下降，从溶液中析出的现象。如：硫酸铵；机理：水膜、电荷破坏
2有机溶剂沉淀法：如乙醇、丙酮。机理：破坏蛋白质的水化膜。低温条件下进行。 ○
3生物碱试剂沉淀法：机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离○
子结合而产生沉淀。
4调pI 到pI: pI 处的蛋白质溶解度最小到；机理：中和电荷 盐溶：少量中性盐（低浓度）溶液，增大Pr 的溶解度，使沉降Pr 溶解。
12、Pr 变性：在物化因素的影响下，蛋白质的高级结构受到破坏，活性丧失；本质：分子中次级键断裂，空间结构破坏，一级结构不变。
1）生物学活性消失
2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，功能散失，紫外吸收增加，
侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
变性一定沉淀，沉淀不一定变性；变性功能散失；沉淀不一定散失。
第二章 酶 维生素
1、酶：专一性、高效性、可调控性 种类：氧、转、水、裂、异、合 2酶的活性中心：酶分子中与底物直接结合并参与催化的部位。
活性中心 专一性（E 与S 非共价键结合）
催化部位高效性
特点有特定的三维结构 有一定的运动性
简单蛋白酶只有蛋白质 蛋白质
1无机离子 结合蛋白酶 （全酶） ○
2金属有机化合物 非蛋白成分 ○
3小分子有机化合物 ○根据酶的结合程度，辅助因子分为辅酶和辅基。
辅酶：以非共价键结合，可以用超滤和透析去掉（辅酶与酶蛋白结合疏松）。
3
辅基：以共价键结合，不可以用上述方法除去（结合紧密）。
酶的蛋白组成分类 寡聚酶：由多条肽链 亚基 不能单独行使功能
多酶体系：由几种酶组成每一种酶都可以单独行使功能一般前一个酶
的产物是后一个酶的底物 3、米氏方程：V ＝
Vmax . [S]（Km + [S]）
米氏常数（酶的特征常数）：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 1与[E]的多少无关，只与种类有关； ○
2Km 是鉴别酶的一个指标。在特定条件下，Km 只与酶的性质有关，与酶的底物浓度无关； ○
3几种底物有几个Km; ○
4Km 值反应底物与酶的亲和力，Km 值愈大，亲和力愈小； ○
5从Km 值判断酶的最适底物。如果一种酶有多种底物，Km 值最小的底物为该酶的最适底○物。
6从Km 值判断反应方向和代谢方向。在一个可逆反应中，酶对正向和逆向反应底物的Km ○
值不同Km 越小，此方向的反应越容易进行。当同一底物被多种酶催化时，Km 值小的酶决定代谢方向。
Km 和Vmax 的求法（双倒数作图）：
使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。从直线与x 轴的 截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y 轴的截距。 双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的 图形。
缺点：底物浓度低时，坐标点集中于坐标左下方，使得误差增大，往往偏离直线， Vm 、Km 无法精确定出。
解决方法：底物浓度配成1/[S]的浓度级差，而不是[S]的浓度极差，使点距离平均， 再以最小二乘法线性回归分析。
4、可逆抑制作用：如果抑制剂与酶蛋白非共价结合，通过透析或超滤可以去除抑制剂而使酶恢复活性。
5、不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的功能基团以共价键结合，用透析、超滤等物理方法不能除去。
6竞争性抑制：化学结构与底物结构相似，能与底物竞争酶分子的结合位点，形成酶—抑制剂复合物（EI ；其解离常数用KI 表示），通过减少底物与酶结合来降低反应速度。 1可通过增加底物解除抑制作用 ○
2酶的Vmax 不变，Km 值增大 ○
3丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是典型的竞争性抑制；○丙二酸与琥珀酸的化学结构相似，增大琥珀酸浓度可减弱或解除丙二酸的抑制作用。
4
4强弱与有关。 ○[ S ]
7、非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不同，可同时结合在酶的不同部位，抑制剂和底物可以分别随机与酶分子结合，，但最终形成的三元复合物ESI ，因不能生成产物，致使酶催化活性受到抑制。
1不能用增加底物浓度的方法来消除，可通过减少抑制剂浓度消除。 ○
2酶的Vmax 变小，Km 不变 ○
8、同工酶：能够催化相同的化学反应而结构和性质不同的几种酶。
9、别构酶：一种寡聚酶，除了活性中心外，还有调节中心，当调节物（效应物）与调节部位结合后酶的构象发生改变，从而改变酶的活力
通常为寡聚酶，除活动中心外，还存在一个或多个调节部位；
别构酶特点
效应物通过与酶分子调节部位非共价结合而是酶活性得到可逆性调节；
酶反应速率底物浓度之间的关系是S 形曲线。（不遵守米氏方程）
10、共价修饰：通过共价键引入或除去某一基团，使分子结构发生变化，从而催化活性发生变化的效应。这样的酶称为共价修饰酶
酶比活：是指每毫克蛋白中所含的酶活力单位数（U/mg）
激活剂：凡能提高酶活力的物质；类型：无机离子（K 、Na 、Ca 、Mg 、Zn 、Fe ）、有机小分子（半胱氨酸、还原性谷胱甘肽、抗坏血酸）、生物大分子（蛋白质激酶） 5
[ I ]
第三章 核酸
2、核苷：戊糖与碱基通过糖苷键链接 糖C 1 嘌呤N 9 C 1′—N 9
嘧啶N 1 C 1′—N 1
核酸分子中核苷酸的连接方式：3' ，5' —磷酸二酯键
有种属特异性
3、Chargaff 规则 无组织特异性
相对稳定
碱基当量定律：[A］=［T ］，［G ］=［C]，［A ］＋［G ］=［C ］＋［T ］
4、DNA 的B-型双螺旋特点： 1两股链反平行，右手螺旋； ○
2螺距为3.4nm(每圈10bp) ，直径为2.0nm 。表面形成一条大沟，一条小沟。 ○
3链的骨架：脱氧核糖基和磷酸基螺旋的外侧。碱基配对形成平面位于双螺旋的内侧； ○
4维持的作用力：氢键（横）和碱基堆积力（纵）○。 5、游离核苷酸及其作用： 能量物质：ATP 、UDP 、CDP 、GTP dNTP 、NTP 合成DNA 或RNA 的前体。
参与代谢调控：ppGpp ，pppGpp ，在大肠杆菌中参与rRNA 合成的控制 环化核苷酸cAMP 、cGMP ：被称为第二信使，有放大激素的作用。 参与辅酶的形成：NAD +、NADP +、FAD 、HSC0A 。 6、DNA 一级结构
概念：脱氧核苷酸之间排列顺序、连接方式、组成
DNA 的排列方式：排列的方式=4 n （4为四种碱基，n 为该核酸的总核苷酸数） DNA 的书写：5 3ˊ端
5ˊ端：DNA 上具有5ˊ游离磷酸基的一端；3ˊ端： DNA 上具有3ˊ游离羟基的一端。 核酸简化式的表示法：
6
A ＋T G ＋C
7、tRNA 二级结构：三叶草模型
CCA OH ：
pG
4环：臂——氨基酸臂；环——反密码环（与mRNA 密码子识别）、二氢尿嘧啶环、TΨC tRNA 三级结构：倒”L”型
9、DNA 的熔点（Tm ）：加热使50%DNA分子发生变性时的温度。
1DNA 的碱基组成：G+C含量越高，Tm 值越高 ○
2DNA 的均一性：均一性越高，突发热变性的范围越窄 ○
3介质中的离子强度：离子强度越高，核酸Tm 值也越高 ○
10、核酸变性：当核酸在一定理化因素作用下，分子双螺旋解开变为单链的过程，此时其理化性质及生物活性发生改变
11、增色效应：核酸变性时，因为碱基间的氢键和碱基堆积力受到破坏，在260nm 处紫外吸收增加的现象。
12、复姓（退火）：变性的DNA 两条单链，在适当条件下重新结合成双螺旋结构，其理化性质和生理活性随之恢复
13、核酸杂交：异源的核酸分子结合双链的过程。 14、嘌呤和嘧啶各原子的来源：
第四章 代谢
糖的有氧氧化主要发生在线粒体中分为三个阶段：糖酵解途径；第二阶段：乙酰CoA 的生成第三阶段：三羧酸循环
有氧氧化过程的三个关键酶：丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶
7
1定义：葡萄糖降解为丙酮酸，同时伴随少量ATP 生成。 ○
2场所：细胞质（胞液） ○
3三步不可逆：三个关键酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶） 1、糖酵解： ○
42底物水平磷酸化在于底物：1,3—二磷酸甘油酸、PEP ○
参与底物水平磷酸化的E ：磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶 5净生成2个ATP ，2个NADH ○
6生理意义 ○
糖酵解图：
线粒体
5酶5因子 1两次脱羧（生成2C O 2） 特点：○
2四次脱氢生成3NADH 和1FADH 2 ○
3一次底物水平磷酸化： ○
4TCA 循环一次产生10ATP ；CoA 彻底氧化分解：12.5ATP ；G 彻底氧化分解○
真核：30ATP ；原核32ATP
5乙酰CoA 以两个碳原子的形式进入循环，以CO 2的形式离开循环；消耗○
两分子水：一分子合成柠檬酸，一分子延胡索酸加水；严格需氧（NAD +和FAD 再生需氧）。
2、TCA 调节部位：TCA 调节的部位主要有3个，有三种变构酶
1柠檬酸合成E ：限速酶 ○
抑制剂：NADH 、NADPH 、琥珀酰COA 、ATP 、柠檬酸；激活剂：草酰乙酸、乙酰COA 2异柠檬酸脱氢E ：抑制剂：NADH 、ATP 、琥珀酰COA ；激活剂：ADP 、Ca 2+、 ○
3α—酮戊二酸脱氢酶系：抑制剂：琥珀酰COA 、ATP 、 NADH ；激活剂：Ca 2+ ○
总之，调节的关键因素[NADH]/[NAD]，[ATP]/[ADP]，和草酰乙酸、乙酰COA 、琥珀酰COA 等代谢物的浓度。
8
1. 是有机体获得生命活动所需能量的主要途径：生成的ATP 数量远远多于无氧酵解产生的ATP 数量；机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2. 是三大营养物质的最终代谢通路（即共同途径）：糖、脂肪、蛋白质在体内进行生物氧化都产生乙酰CoA ，然后进入TCA 循环进行降解；
3. 是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽：一方面，糖、脂肪和氨基酸要进入TCA 循环进行氧化分解；另一方面循环中的中间代谢物也可以被抽出作为合成其他物质的前体，如草酰乙酸、α-酮戊二酸可被抽出合成Asp 、Glu 等。
4. 形成多种重要的中间产物，为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架：如草酰乙酸、 α-酮戊二酸、琥珀酰CoA 等。
糖酵解：22×2ATP
丙酮酸氧化： 2×1NADH 2×2.5ATP
2 ⨯ 2⨯ 1ATP
2 ⨯2 ⨯ 7.5 ATP
2 ⨯ 1 FADH2 ⨯1.5 ATP
柠檬酸循环：
1）柠檬酸合酶 2、3）顺乌头酸酶 4、5）异柠檬酸脱氢酶 6）α-酮戊二酸脱氢酶复合体 7）琥珀酸CoA 合成酶 8）琥珀酸脱氢酶 9）延胡索酸酶 10）苹果酸脱氢酶
场所：细胞质（胞液）
两个阶段 氧化阶段：不可逆5-磷酸核酮糖
非氧化阶段： 3、PPP 重要产物：5-磷酸核糖NADPH
1产生高还原力物质NADPH ；○2产生大量的磷酸核糖和其它重要生理意义：○
3保护生物膜的生物活性延长细胞寿命；○4必要时供中间产物（C 3—C 7糖）；○
能。
糖异生与糖酵解比较 乙醛酸途径
9
4、糖异生 定义：由非糖物质合成葡萄糖的过程
非糖物质：丙酮酸、乳酸、丙酸、甘油、Aa
糖原合成与分解 合成过程：
葡萄糖磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖尿苷二磷酸葡萄糖 (UDPG) ＋UDP 注：1）
2）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子，游离葡萄糖不能作为UDPG 的葡萄糖基的接受体。
3）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。在糖原合酶作用下，糖链只能延长，不能形成分支。当糖链长度达到12～18个葡萄糖基时，分支酶将约6～7个葡萄糖基转移至邻近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接。 调节：糖原合成酶的共价修饰调节。 2、分解过程：
(G)n+1＋1-磷酸葡萄糖 G ＋Pi 注：1）磷酸化酶只能分解α-1,4糖苷键，对α-1,6糖苷键无作用。
2）糖链分解至离分支处约4个葡萄基时，转移酶把3个葡萄基转移至邻近糖链的末端，仍以α-1,4糖苷键相接，剩下１个以α-1,6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被α-1,6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。转移酶与α-1,6葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。
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3）最终产物中约85%为1-磷酸葡萄糖，其余为游离葡萄糖。 调节：磷酸化酶受共价修饰调节，葡萄糖起变构抑制作用。 5、脂肪酸代谢 甘油三酯的分解代谢
１、脂肪的动员 储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA ）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
甘油三酯 激素敏感性甘油三酯脂肪酶 甘油二酯甘油一酯
＋FFA ＋FFA ＋FFA α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮糖酵解或糖异生途径 脂肪酸活化：在线粒体外膜或胞液中 脂酰CoA 进入线粒体
脂酰肉毒碱 肉毒碱CoA 酶Ⅱ
CoASH 脂肪酸的β—氧化（线粒体中）：在一系列酶的作用下，脂肪酸的β-碳原子发生氧化，使碳链在α-碳原子和β-之间断裂，产生二碳单位（乙酰CoA ）和比原来少两个碳原子的脂肪酸的过程。 硫解 脂肪酸不能直接进行β—氧化，得活化成脂酰CoA 。
脂肪细胞中三酰甘油酯的降解 脂肪酸β—氧化作用
每循环一次生成：1分子FADH 2、1分子NADH 、1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA 、1分子乙酰CoA 。
高能化合物：ATP 、乙酰CoA 、琥珀酰CoA 、PEP 、1,3—二磷酸甘油酸
生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型：磷氧键型（酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物）、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型。 6、脂肪酸的从头合成：
1）原料：乙酰CoA ；直接原料：丙二酸单酰CoA
11
3）需脂酰载体蛋白：ACP
4加氢 5）每延长2C 消耗2NADPH
1丙酮酸羧化酶；○2柠檬酸合成酶；○3柠檬酸裂解酶； ○
4苹果酸脱氢酶；○5苹果酸酶 柠檬酸——丙酮酸穿梭 ○
乙酰CoA 羧化为丙二酸单酰CoA
乙酰CoA 羧化酶是脂肪酸合成的限速酶，含有生物素辅基。
6种酶和一种酰基载体蛋白（ACP ）：6种酶分别是乙酰CoA-ACP 酰基转移酶、丙二酸单酰CoA-ACP 转移酶、β-酮脂酰ACP 合酶、β-酮脂酰ACP 还原酶、β-羟脂酰AC 脱水酶和烯脂酰ACP 还原酶。
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三酰甘油酯和磷脂的合成
甲羟戊酸的合成
8、转氨基作用：由转氨酶催化，将α-Aa 的氨基转到α-酮的酮基位置上生成相应的α-酮。 9、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，使α-Aa 脱去氨基转化为酮的过程。
10、尿素的生成
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1）在线粒体中氨甲酰磷酸合成酶I 将氨和CO 2合成氨甲酰磷酸，消耗2个ATP 。N-乙酰谷氨酸是此酶的正调节物。酶II 在细胞质，与核苷酸的合成有关。
2）、氨甲酰磷酸与鸟氨酸形成瓜氨酸和磷酸，由鸟氨酸转氨甲酰酶催化，需镁离子。 3）、瓜氨酸出线粒体，进入细胞质，与天冬氨酸生成精氨琥珀酸。精氨琥珀酸合成酶需镁离子，消耗1个ATP 的两个高能键。
4）、精氨琥珀酸裂解酶催化其裂解，生成精氨酸和延胡索酸。 5）、精氨酸酶催化水解生成鸟氨酸和尿素。
+6）、总反应为：NH 4+CO2+Asp+2H2O=尿素+延胡索酸+2ADP=2Pi+AMP+PPi
共除去2分子氨和1分子CO 2，消耗4个高能键。前两步在线粒体中进行，可避免氨进入血液引起神经中毒。此途径称为尿素循环或鸟氨酸循环，缺乏有关酶会中毒死亡。 −
NH 3+CO2氨甲酰磷酸合成酶2N ——OPO 23
11、氨的转运
（一）谷氨酰胺合成酶将氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，消耗一个ATP 。谷氨酰胺中性无毒，容易通过细胞膜，进入血液运到肝脏后被谷氨酰胺酶分解，放出氨。
（二）肌肉通过葡萄糖-丙氨酸循环转运氨。氨经谷氨酸转给丙氨酸，运到肝后再转氨生成谷氨酸。丙酮酸异生为葡萄糖返回肌肉。 12、其他途径
爬虫和鸟排泄不溶的尿酸，可保持水，但耗能高。具体见核酸代谢。此外，蜘蛛排鸟嘌呤，某些鱼排氧化三甲胺，高等植物合成谷氨酰胺和天冬酰胺，储存体内。
13、生酮氨基酸：亮氨酸（Leu ）、赖氨酸（Lys ）；生酮兼生糖氨基酸：苯丙氨酸（Phe ）、异亮氨酸（Ile ）、酪氨酸（Tyr ）、苏氨酸（Thr ）。
酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮。
15
14、谷氨酸在体内的代谢方向
CO 2 TCA H 2O
能量
TG -磷酸甘油还原 NADPH
糖原
15、天冬氨酸在生物体内的可能去向，并写出彻底氧化及转化为糖与脂肪的大致过程。 天冬酰胺 蛋白质
草酰乙酸 PEP
G
嘌呤、嘧啶
糖
异生
CoA α-
脂肪
TCA
脂酰CoA
CO 2
苯丙氨酸和酪氨酸降解途径
第五章 生物氧化
1、生物氧化的特点
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1）、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，中性pH 和常温）；
2）、氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生；
3）、水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应；
4）、在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH 等传递到氧并生成水；
5）、生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率； 6）、生物氧化释放的能量，通过与ATP 合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP 。
2、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。此体系通常也称电子传递体系或电子传递链。 在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH 呼吸链与FADH 2呼吸链。 NADH 呼吸链
→ FMN → FeS → → Cytb → FeS → Cytc1 → → 2
A 抗霉素A 氰化物、CO 、H 2S 、叠氮化合物
2呼吸链
FADH2→ → CoQ → Cytb →FeS → Cytc1→ Cytc → → 复合物Ⅱ 复合物Ⅲ 复合物Ⅳ
3、氧化磷酸化：呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反应，也就是当电子从NADH 2或FADH 2经过电子传递体传递给O 2形成H 2O ，同时伴随着ADP 磷酸化形成ATP 。这一过程称为～。
根据生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为：底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP 的主要方式。
4、P/O比值：指每消耗1mol 氧所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1mol 原子氧时生成多少mol ATP。
从NADH ：10质子泵动/4=2.5个ATP 从FADH 2： 6个质子泵动/4=1.5个ATP NADH 呼吸链： P/O~ 3
NADH →CoQ →→Cytc →
O 2 2
ADP+Pi
ATP
FADH 2呼吸链： P/O~ 2
FADH →FeS →CoQ →Cytb →FeS →Cytc1→Cytc →ADP+Pi
ATP
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线粒体电子传递链 电子传递链的电子传递组分和递氢过程
5、呼吸链抑制剂：此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递。例如，鱼藤酮、粉蝶霉素A 及异戊巴比妥等与复合体I 中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。抗霉素A 、二巯基丙醇(BAL)抑制复合体III 中Cyt b与 Cyt c1间的电子传递。CO 、CN -、N 3-及H 2S 抑制细胞色素 C 氧化酶，使电子不能传给氧。
6、氧化磷酸化抑制剂：这类抑制剂对电子传递及ADP 磷酸化均有抑制作用。例如，寡霉素可与ATP 合酶F 1和F 0之间柄部的寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F 0质子通道回流，抑制ATP 生成。
7、解偶联剂：它们使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚（DNP ）。
解偶联作用：使氧化作用和磷酸化作用之间的偶联关系解除。只有电子传递，无ATP 生成。 氧化磷酸化的作用机理 8、化学渗透学说，要点为：
1呼吸链位于线粒体内膜上，电子传递载体不对称，分布在内膜两侧；○2递H 体有质○
子泵的作用它可以将H +从内膜内侧泵到外侧；○3当H +从内膜内侧泵到外侧时，从而在内膜两侧形成了跨膜的PH 梯度和点位梯度，合称为质子驱动力；○4该驱动力使线粒体内膜内侧的ADP 和Pi 形成ATP 。
9、线粒体外(胞液中) 氧化磷酸化作用
由于NAD 和NADH 2都不能自由通过线粒体内膜，如何实现NAD 和NADH 2在线粒体呼吸链中的氧化还原，主要由两个系统实现—α-磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统。
动物骨骼肌，脑及昆虫飞翔肌中主要的穿梭途径是α-磷酸甘油穿梭系统；肝脏和心肌为苹果酸穿梭系统。 ①α-磷酸甘油穿梭系统
a ：胞液和线粒体中都存在3-磷酸甘油脱氢酶，但其辅酶不同，胞液中的酶辅酶是NAD ，
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线粒体的酶辅酶是FAD 。
b:来自糖酵解产生的NADH 放出2H ，使磷酸二羟丙酮在胞液3-磷酸甘油脱氢酶还原为3-磷酸甘油，它可以自由出入线粒体内膜。
c:进入线粒体后，3-磷酸甘油脱2H ，在线粒体3-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将电子和2H 使FAD→FADH 2，进入呼吸链，彻底氧化，生成1.5个ATP 。
②苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统。
A:该系统涉及两种酶：1、苹果酸脱氢酶，在胞质和线粒体中均存在 2、天门冬氨酸转氨酶，在胞质和线粒体中均存在 B:胞液中的草酰乙酸如何进一步氧化？ 草酰乙酸
苹果酸脱氢酶
苹果酸；NADH 2→NAD ↓
C ：苹果酸自由进入线粒体，在线粒体中 苹果酸
苹果酸脱氢酶
草酰乙酸；NAD→NADH2，进入呼吸链，彻底氧化，生成2.5个ATP 。
D ：草酰乙酸不能进入胞液，由天门冬氨酸转氨酶转变为Asp
E ：Asp 可自由出入线粒体，到胞液中，由天门冬氨酸转氨酶将Asp 转为草酰乙酸，这就保证了胞液中草酰乙酸的水平。
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复习重点
第一章 氨基酸 蛋白质
1、各蛋白质中N 的含量较恒定：16% 蛋白质含量（g ）=蛋白量*6.25 2、天然蛋白质的结构单位：L-α-Aa
3、Aa 的通式：
4、天然20种
Aa
8
极性不带电7 极性带负电2 极性带负电3
非极性不带电
Ala Vla
Leu Ile Met Phe Tyr Try
极性带负电： 极性带正电：
Asp Glu Lys Arg His
极性不带电： Gly
无旋光性：Gly （甘氨酸：非L 非D ）
含苯环：Try/Trp（色氨酸）、Phe （苯丙氨酸）、Tyr （酪氨酸） 含羟基：ser （丝氨酸）、Thy （苏氨酸）、Tyr （酪氨酸） 咪唑基：His （组氨酸） 胍基：Arg （精氨酸）
5、等电点：氨基酸分子净电荷为零时溶液的PH 值。PI=1/2（PK 1+Pk2）此时电泳不移动，且溶解度最小。碱性：PI=1/2（PK 2+PkR ）；酸性：PI=1/2（PK 1+PkR ） PH=PI，Aa 净电荷为零，在E 中不移动 PH>PI，Aa 带负电荷，在E 中向正极移动 PH
1
6、Pr 多肽链和Aa 都有茚三酮反应
只有Pr 多肽链有双缩脲反应红紫色
+
7、N 端：多肽链中具有游离的α—NH 3一端
C −一端
8、组成。共价肽键=肽单位：
酰胺平面（肽平面）：部分双键性质使得肽键不能自由旋转，导致所有肽基上的原子处于同一平面
螺距0.54nm 3.6Aa 残基上升一圈
R 侧链大小
α—螺旋 多是右手螺旋 影响α—螺旋稳定因素 PH 值
R 位于外侧 pro （脯氨酸）破坏最
大
链内氢键维持稳定 维持稳定力：键间氢键
β—折叠 几条肽段平行排列, 每条肽段锯齿状;
R 基交替地分布在片层平面的上下方 有平行式和反平行式两种折叠
-转角:又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。一般由四个连续的氨基酸残基组成 超二级结构：Pr 中某些相邻二级结构单位组合在一起的聚合体。
结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。
三级结构：一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构
三级结构主要靠次级键维系固定，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力、二硫键（共价键）、配位键
四级结构：几个具有独立三级结构多肽链（亚基）的聚集体；维持作用力：同三级结构 9、Pr 一级结构、高级结构与功能关系。（Aa 序列决定Pr 功能） 1功能既与高级结构有关，又与一级结构有关； ○
2一级结构是高级结构的基础，高级结构决定功能； ○
3一级结构相同，○功能不一定相同（高级结构变，功能变—变性；高级结构不变，功能不变）； 4一级结构不同引起高级结构变，则功能变（镰刀型贫血）○；
2
不引起高级结构改变，功能不变（同工Pr ）；
5高级结构变，一级结构不一定变（变性）○，一级结构改变往往决定高级结构改变，进而改变Pr 生物学功能。
10、Pr 胶体稳定：双电层、水化法
透析：利用人工半透膜两侧渗透压不同而将Pr 与小分子物质分开。
11、Pr 沉淀：当Pr 表面的电荷或水膜受到破坏后，Pr 分子会聚集成团从溶液中析出的现象。 沉淀方法：
1盐析：在Pr 溶液中加入大量中性盐，使Pr 溶解度下降，从溶液中析出的现象。如：硫酸铵；机理：水膜、电荷破坏
2有机溶剂沉淀法：如乙醇、丙酮。机理：破坏蛋白质的水化膜。低温条件下进行。 ○
3生物碱试剂沉淀法：机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离○
子结合而产生沉淀。
4调pI 到pI: pI 处的蛋白质溶解度最小到；机理：中和电荷 盐溶：少量中性盐（低浓度）溶液，增大Pr 的溶解度，使沉降Pr 溶解。
12、Pr 变性：在物化因素的影响下，蛋白质的高级结构受到破坏，活性丧失；本质：分子中次级键断裂，空间结构破坏，一级结构不变。
1）生物学活性消失
2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，功能散失，紫外吸收增加，
侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
变性一定沉淀，沉淀不一定变性；变性功能散失；沉淀不一定散失。
第二章 酶 维生素
1、酶：专一性、高效性、可调控性 种类：氧、转、水、裂、异、合 2酶的活性中心：酶分子中与底物直接结合并参与催化的部位。
活性中心 专一性（E 与S 非共价键结合）
催化部位高效性
特点有特定的三维结构 有一定的运动性
简单蛋白酶只有蛋白质 蛋白质
1无机离子 结合蛋白酶 （全酶） ○
2金属有机化合物 非蛋白成分 ○
3小分子有机化合物 ○根据酶的结合程度，辅助因子分为辅酶和辅基。
辅酶：以非共价键结合，可以用超滤和透析去掉（辅酶与酶蛋白结合疏松）。
3
辅基：以共价键结合，不可以用上述方法除去（结合紧密）。
酶的蛋白组成分类 寡聚酶：由多条肽链 亚基 不能单独行使功能
多酶体系：由几种酶组成每一种酶都可以单独行使功能一般前一个酶
的产物是后一个酶的底物 3、米氏方程：V ＝
Vmax . [S]（Km + [S]）
米氏常数（酶的特征常数）：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 1与[E]的多少无关，只与种类有关； ○
2Km 是鉴别酶的一个指标。在特定条件下，Km 只与酶的性质有关，与酶的底物浓度无关； ○
3几种底物有几个Km; ○
4Km 值反应底物与酶的亲和力，Km 值愈大，亲和力愈小； ○
5从Km 值判断酶的最适底物。如果一种酶有多种底物，Km 值最小的底物为该酶的最适底○物。
6从Km 值判断反应方向和代谢方向。在一个可逆反应中，酶对正向和逆向反应底物的Km ○
值不同Km 越小，此方向的反应越容易进行。当同一底物被多种酶催化时，Km 值小的酶决定代谢方向。
Km 和Vmax 的求法（双倒数作图）：
使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。从直线与x 轴的 截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y 轴的截距。 双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的 图形。
缺点：底物浓度低时，坐标点集中于坐标左下方，使得误差增大，往往偏离直线， Vm 、Km 无法精确定出。
解决方法：底物浓度配成1/[S]的浓度级差，而不是[S]的浓度极差，使点距离平均， 再以最小二乘法线性回归分析。
4、可逆抑制作用：如果抑制剂与酶蛋白非共价结合，通过透析或超滤可以去除抑制剂而使酶恢复活性。
5、不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的功能基团以共价键结合，用透析、超滤等物理方法不能除去。
6竞争性抑制：化学结构与底物结构相似，能与底物竞争酶分子的结合位点，形成酶—抑制剂复合物（EI ；其解离常数用KI 表示），通过减少底物与酶结合来降低反应速度。 1可通过增加底物解除抑制作用 ○
2酶的Vmax 不变，Km 值增大 ○
3丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是典型的竞争性抑制；○丙二酸与琥珀酸的化学结构相似，增大琥珀酸浓度可减弱或解除丙二酸的抑制作用。
4
4强弱与有关。 ○[ S ]
7、非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不同，可同时结合在酶的不同部位，抑制剂和底物可以分别随机与酶分子结合，，但最终形成的三元复合物ESI ，因不能生成产物，致使酶催化活性受到抑制。
1不能用增加底物浓度的方法来消除，可通过减少抑制剂浓度消除。 ○
2酶的Vmax 变小，Km 不变 ○
8、同工酶：能够催化相同的化学反应而结构和性质不同的几种酶。
9、别构酶：一种寡聚酶，除了活性中心外，还有调节中心，当调节物（效应物）与调节部位结合后酶的构象发生改变，从而改变酶的活力
通常为寡聚酶，除活动中心外，还存在一个或多个调节部位；
别构酶特点
效应物通过与酶分子调节部位非共价结合而是酶活性得到可逆性调节；
酶反应速率底物浓度之间的关系是S 形曲线。（不遵守米氏方程）
10、共价修饰：通过共价键引入或除去某一基团，使分子结构发生变化，从而催化活性发生变化的效应。这样的酶称为共价修饰酶
酶比活：是指每毫克蛋白中所含的酶活力单位数（U/mg）
激活剂：凡能提高酶活力的物质；类型：无机离子（K 、Na 、Ca 、Mg 、Zn 、Fe ）、有机小分子（半胱氨酸、还原性谷胱甘肽、抗坏血酸）、生物大分子（蛋白质激酶） 5
[ I ]
第三章 核酸
2、核苷：戊糖与碱基通过糖苷键链接 糖C 1 嘌呤N 9 C 1′—N 9
嘧啶N 1 C 1′—N 1
核酸分子中核苷酸的连接方式：3' ，5' —磷酸二酯键
有种属特异性
3、Chargaff 规则 无组织特异性
相对稳定
碱基当量定律：[A］=［T ］，［G ］=［C]，［A ］＋［G ］=［C ］＋［T ］
4、DNA 的B-型双螺旋特点： 1两股链反平行，右手螺旋； ○
2螺距为3.4nm(每圈10bp) ，直径为2.0nm 。表面形成一条大沟，一条小沟。 ○
3链的骨架：脱氧核糖基和磷酸基螺旋的外侧。碱基配对形成平面位于双螺旋的内侧； ○
4维持的作用力：氢键（横）和碱基堆积力（纵）○。 5、游离核苷酸及其作用： 能量物质：ATP 、UDP 、CDP 、GTP dNTP 、NTP 合成DNA 或RNA 的前体。
参与代谢调控：ppGpp ，pppGpp ，在大肠杆菌中参与rRNA 合成的控制 环化核苷酸cAMP 、cGMP ：被称为第二信使，有放大激素的作用。 参与辅酶的形成：NAD +、NADP +、FAD 、HSC0A 。 6、DNA 一级结构
概念：脱氧核苷酸之间排列顺序、连接方式、组成
DNA 的排列方式：排列的方式=4 n （4为四种碱基，n 为该核酸的总核苷酸数） DNA 的书写：5 3ˊ端
5ˊ端：DNA 上具有5ˊ游离磷酸基的一端；3ˊ端： DNA 上具有3ˊ游离羟基的一端。 核酸简化式的表示法：
6
A ＋T G ＋C
7、tRNA 二级结构：三叶草模型
CCA OH ：
pG
4环：臂——氨基酸臂；环——反密码环（与mRNA 密码子识别）、二氢尿嘧啶环、TΨC tRNA 三级结构：倒”L”型
9、DNA 的熔点（Tm ）：加热使50%DNA分子发生变性时的温度。
1DNA 的碱基组成：G+C含量越高，Tm 值越高 ○
2DNA 的均一性：均一性越高，突发热变性的范围越窄 ○
3介质中的离子强度：离子强度越高，核酸Tm 值也越高 ○
10、核酸变性：当核酸在一定理化因素作用下，分子双螺旋解开变为单链的过程，此时其理化性质及生物活性发生改变
11、增色效应：核酸变性时，因为碱基间的氢键和碱基堆积力受到破坏，在260nm 处紫外吸收增加的现象。
12、复姓（退火）：变性的DNA 两条单链，在适当条件下重新结合成双螺旋结构，其理化性质和生理活性随之恢复
13、核酸杂交：异源的核酸分子结合双链的过程。 14、嘌呤和嘧啶各原子的来源：
第四章 代谢
糖的有氧氧化主要发生在线粒体中分为三个阶段：糖酵解途径；第二阶段：乙酰CoA 的生成第三阶段：三羧酸循环
有氧氧化过程的三个关键酶：丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶
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1定义：葡萄糖降解为丙酮酸，同时伴随少量ATP 生成。 ○
2场所：细胞质（胞液） ○
3三步不可逆：三个关键酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶） 1、糖酵解： ○
42底物水平磷酸化在于底物：1,3—二磷酸甘油酸、PEP ○
参与底物水平磷酸化的E ：磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶 5净生成2个ATP ，2个NADH ○
6生理意义 ○
糖酵解图：
线粒体
5酶5因子 1两次脱羧（生成2C O 2） 特点：○
2四次脱氢生成3NADH 和1FADH 2 ○
3一次底物水平磷酸化： ○
4TCA 循环一次产生10ATP ；CoA 彻底氧化分解：12.5ATP ；G 彻底氧化分解○
真核：30ATP ；原核32ATP
5乙酰CoA 以两个碳原子的形式进入循环，以CO 2的形式离开循环；消耗○
两分子水：一分子合成柠檬酸，一分子延胡索酸加水；严格需氧（NAD +和FAD 再生需氧）。
2、TCA 调节部位：TCA 调节的部位主要有3个，有三种变构酶
1柠檬酸合成E ：限速酶 ○
抑制剂：NADH 、NADPH 、琥珀酰COA 、ATP 、柠檬酸；激活剂：草酰乙酸、乙酰COA 2异柠檬酸脱氢E ：抑制剂：NADH 、ATP 、琥珀酰COA ；激活剂：ADP 、Ca 2+、 ○
3α—酮戊二酸脱氢酶系：抑制剂：琥珀酰COA 、ATP 、 NADH ；激活剂：Ca 2+ ○
总之，调节的关键因素[NADH]/[NAD]，[ATP]/[ADP]，和草酰乙酸、乙酰COA 、琥珀酰COA 等代谢物的浓度。
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1. 是有机体获得生命活动所需能量的主要途径：生成的ATP 数量远远多于无氧酵解产生的ATP 数量；机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2. 是三大营养物质的最终代谢通路（即共同途径）：糖、脂肪、蛋白质在体内进行生物氧化都产生乙酰CoA ，然后进入TCA 循环进行降解；
3. 是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽：一方面，糖、脂肪和氨基酸要进入TCA 循环进行氧化分解；另一方面循环中的中间代谢物也可以被抽出作为合成其他物质的前体，如草酰乙酸、α-酮戊二酸可被抽出合成Asp 、Glu 等。
4. 形成多种重要的中间产物，为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架：如草酰乙酸、 α-酮戊二酸、琥珀酰CoA 等。
糖酵解：22×2ATP
丙酮酸氧化： 2×1NADH 2×2.5ATP
2 ⨯ 2⨯ 1ATP
2 ⨯2 ⨯ 7.5 ATP
2 ⨯ 1 FADH2 ⨯1.5 ATP
柠檬酸循环：
1）柠檬酸合酶 2、3）顺乌头酸酶 4、5）异柠檬酸脱氢酶 6）α-酮戊二酸脱氢酶复合体 7）琥珀酸CoA 合成酶 8）琥珀酸脱氢酶 9）延胡索酸酶 10）苹果酸脱氢酶
场所：细胞质（胞液）
两个阶段 氧化阶段：不可逆5-磷酸核酮糖
非氧化阶段： 3、PPP 重要产物：5-磷酸核糖NADPH
1产生高还原力物质NADPH ；○2产生大量的磷酸核糖和其它重要生理意义：○
3保护生物膜的生物活性延长细胞寿命；○4必要时供中间产物（C 3—C 7糖）；○
能。
糖异生与糖酵解比较 乙醛酸途径
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4、糖异生 定义：由非糖物质合成葡萄糖的过程
非糖物质：丙酮酸、乳酸、丙酸、甘油、Aa
糖原合成与分解 合成过程：
葡萄糖磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖尿苷二磷酸葡萄糖 (UDPG) ＋UDP 注：1）
2）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子，游离葡萄糖不能作为UDPG 的葡萄糖基的接受体。
3）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。在糖原合酶作用下，糖链只能延长，不能形成分支。当糖链长度达到12～18个葡萄糖基时，分支酶将约6～7个葡萄糖基转移至邻近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接。 调节：糖原合成酶的共价修饰调节。 2、分解过程：
(G)n+1＋1-磷酸葡萄糖 G ＋Pi 注：1）磷酸化酶只能分解α-1,4糖苷键，对α-1,6糖苷键无作用。
2）糖链分解至离分支处约4个葡萄基时，转移酶把3个葡萄基转移至邻近糖链的末端，仍以α-1,4糖苷键相接，剩下１个以α-1,6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被α-1,6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。转移酶与α-1,6葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。
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3）最终产物中约85%为1-磷酸葡萄糖，其余为游离葡萄糖。 调节：磷酸化酶受共价修饰调节，葡萄糖起变构抑制作用。 5、脂肪酸代谢 甘油三酯的分解代谢
１、脂肪的动员 储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA ）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
甘油三酯 激素敏感性甘油三酯脂肪酶 甘油二酯甘油一酯
＋FFA ＋FFA ＋FFA α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮糖酵解或糖异生途径 脂肪酸活化：在线粒体外膜或胞液中 脂酰CoA 进入线粒体
脂酰肉毒碱 肉毒碱CoA 酶Ⅱ
CoASH 脂肪酸的β—氧化（线粒体中）：在一系列酶的作用下，脂肪酸的β-碳原子发生氧化，使碳链在α-碳原子和β-之间断裂，产生二碳单位（乙酰CoA ）和比原来少两个碳原子的脂肪酸的过程。 硫解 脂肪酸不能直接进行β—氧化，得活化成脂酰CoA 。
脂肪细胞中三酰甘油酯的降解 脂肪酸β—氧化作用
每循环一次生成：1分子FADH 2、1分子NADH 、1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA 、1分子乙酰CoA 。
高能化合物：ATP 、乙酰CoA 、琥珀酰CoA 、PEP 、1,3—二磷酸甘油酸
生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型：磷氧键型（酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物）、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型。 6、脂肪酸的从头合成：
1）原料：乙酰CoA ；直接原料：丙二酸单酰CoA
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3）需脂酰载体蛋白：ACP
4加氢 5）每延长2C 消耗2NADPH
1丙酮酸羧化酶；○2柠檬酸合成酶；○3柠檬酸裂解酶； ○
4苹果酸脱氢酶；○5苹果酸酶 柠檬酸——丙酮酸穿梭 ○
乙酰CoA 羧化为丙二酸单酰CoA
乙酰CoA 羧化酶是脂肪酸合成的限速酶，含有生物素辅基。
6种酶和一种酰基载体蛋白（ACP ）：6种酶分别是乙酰CoA-ACP 酰基转移酶、丙二酸单酰CoA-ACP 转移酶、β-酮脂酰ACP 合酶、β-酮脂酰ACP 还原酶、β-羟脂酰AC 脱水酶和烯脂酰ACP 还原酶。
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三酰甘油酯和磷脂的合成
甲羟戊酸的合成
8、转氨基作用：由转氨酶催化，将α-Aa 的氨基转到α-酮的酮基位置上生成相应的α-酮。 9、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，使α-Aa 脱去氨基转化为酮的过程。
10、尿素的生成
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1）在线粒体中氨甲酰磷酸合成酶I 将氨和CO 2合成氨甲酰磷酸，消耗2个ATP 。N-乙酰谷氨酸是此酶的正调节物。酶II 在细胞质，与核苷酸的合成有关。
2）、氨甲酰磷酸与鸟氨酸形成瓜氨酸和磷酸，由鸟氨酸转氨甲酰酶催化，需镁离子。 3）、瓜氨酸出线粒体，进入细胞质，与天冬氨酸生成精氨琥珀酸。精氨琥珀酸合成酶需镁离子，消耗1个ATP 的两个高能键。
4）、精氨琥珀酸裂解酶催化其裂解，生成精氨酸和延胡索酸。 5）、精氨酸酶催化水解生成鸟氨酸和尿素。
+6）、总反应为：NH 4+CO2+Asp+2H2O=尿素+延胡索酸+2ADP=2Pi+AMP+PPi
共除去2分子氨和1分子CO 2，消耗4个高能键。前两步在线粒体中进行，可避免氨进入血液引起神经中毒。此途径称为尿素循环或鸟氨酸循环，缺乏有关酶会中毒死亡。 −
NH 3+CO2氨甲酰磷酸合成酶2N ——OPO 23
11、氨的转运
（一）谷氨酰胺合成酶将氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，消耗一个ATP 。谷氨酰胺中性无毒，容易通过细胞膜，进入血液运到肝脏后被谷氨酰胺酶分解，放出氨。
（二）肌肉通过葡萄糖-丙氨酸循环转运氨。氨经谷氨酸转给丙氨酸，运到肝后再转氨生成谷氨酸。丙酮酸异生为葡萄糖返回肌肉。 12、其他途径
爬虫和鸟排泄不溶的尿酸，可保持水，但耗能高。具体见核酸代谢。此外，蜘蛛排鸟嘌呤，某些鱼排氧化三甲胺，高等植物合成谷氨酰胺和天冬酰胺，储存体内。
13、生酮氨基酸：亮氨酸（Leu ）、赖氨酸（Lys ）；生酮兼生糖氨基酸：苯丙氨酸（Phe ）、异亮氨酸（Ile ）、酪氨酸（Tyr ）、苏氨酸（Thr ）。
酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮。
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14、谷氨酸在体内的代谢方向
CO 2 TCA H 2O
能量
TG -磷酸甘油还原 NADPH
糖原
15、天冬氨酸在生物体内的可能去向，并写出彻底氧化及转化为糖与脂肪的大致过程。 天冬酰胺 蛋白质
草酰乙酸 PEP
G
嘌呤、嘧啶
糖
异生
CoA α-
脂肪
TCA
脂酰CoA
CO 2
苯丙氨酸和酪氨酸降解途径
第五章 生物氧化
1、生物氧化的特点
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1）、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，中性pH 和常温）；
2）、氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生；
3）、水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应；
4）、在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH 等传递到氧并生成水；
5）、生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率； 6）、生物氧化释放的能量，通过与ATP 合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP 。
2、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。此体系通常也称电子传递体系或电子传递链。 在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH 呼吸链与FADH 2呼吸链。 NADH 呼吸链
→ FMN → FeS → → Cytb → FeS → Cytc1 → → 2
A 抗霉素A 氰化物、CO 、H 2S 、叠氮化合物
2呼吸链
FADH2→ → CoQ → Cytb →FeS → Cytc1→ Cytc → → 复合物Ⅱ 复合物Ⅲ 复合物Ⅳ
3、氧化磷酸化：呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反应，也就是当电子从NADH 2或FADH 2经过电子传递体传递给O 2形成H 2O ，同时伴随着ADP 磷酸化形成ATP 。这一过程称为～。
根据生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为：底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP 的主要方式。
4、P/O比值：指每消耗1mol 氧所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1mol 原子氧时生成多少mol ATP。
从NADH ：10质子泵动/4=2.5个ATP 从FADH 2： 6个质子泵动/4=1.5个ATP NADH 呼吸链： P/O~ 3
NADH →CoQ →→Cytc →
O 2 2
ADP+Pi
ATP
FADH 2呼吸链： P/O~ 2
FADH →FeS →CoQ →Cytb →FeS →Cytc1→Cytc →ADP+Pi
ATP
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线粒体电子传递链 电子传递链的电子传递组分和递氢过程
5、呼吸链抑制剂：此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递。例如，鱼藤酮、粉蝶霉素A 及异戊巴比妥等与复合体I 中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。抗霉素A 、二巯基丙醇(BAL)抑制复合体III 中Cyt b与 Cyt c1间的电子传递。CO 、CN -、N 3-及H 2S 抑制细胞色素 C 氧化酶，使电子不能传给氧。
6、氧化磷酸化抑制剂：这类抑制剂对电子传递及ADP 磷酸化均有抑制作用。例如，寡霉素可与ATP 合酶F 1和F 0之间柄部的寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F 0质子通道回流，抑制ATP 生成。
7、解偶联剂：它们使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚（DNP ）。
解偶联作用：使氧化作用和磷酸化作用之间的偶联关系解除。只有电子传递，无ATP 生成。 氧化磷酸化的作用机理 8、化学渗透学说，要点为：
1呼吸链位于线粒体内膜上，电子传递载体不对称，分布在内膜两侧；○2递H 体有质○
子泵的作用它可以将H +从内膜内侧泵到外侧；○3当H +从内膜内侧泵到外侧时，从而在内膜两侧形成了跨膜的PH 梯度和点位梯度，合称为质子驱动力；○4该驱动力使线粒体内膜内侧的ADP 和Pi 形成ATP 。
9、线粒体外(胞液中) 氧化磷酸化作用
由于NAD 和NADH 2都不能自由通过线粒体内膜，如何实现NAD 和NADH 2在线粒体呼吸链中的氧化还原，主要由两个系统实现—α-磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统。
动物骨骼肌，脑及昆虫飞翔肌中主要的穿梭途径是α-磷酸甘油穿梭系统；肝脏和心肌为苹果酸穿梭系统。 ①α-磷酸甘油穿梭系统
a ：胞液和线粒体中都存在3-磷酸甘油脱氢酶，但其辅酶不同，胞液中的酶辅酶是NAD ，
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线粒体的酶辅酶是FAD 。
b:来自糖酵解产生的NADH 放出2H ，使磷酸二羟丙酮在胞液3-磷酸甘油脱氢酶还原为3-磷酸甘油，它可以自由出入线粒体内膜。
c:进入线粒体后，3-磷酸甘油脱2H ，在线粒体3-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将电子和2H 使FAD→FADH 2，进入呼吸链，彻底氧化，生成1.5个ATP 。
②苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统。
A:该系统涉及两种酶：1、苹果酸脱氢酶，在胞质和线粒体中均存在 2、天门冬氨酸转氨酶，在胞质和线粒体中均存在 B:胞液中的草酰乙酸如何进一步氧化？ 草酰乙酸
苹果酸脱氢酶
苹果酸；NADH 2→NAD ↓
C ：苹果酸自由进入线粒体，在线粒体中 苹果酸
苹果酸脱氢酶
草酰乙酸；NAD→NADH2，进入呼吸链，彻底氧化，生成2.5个ATP 。
D ：草酰乙酸不能进入胞液，由天门冬氨酸转氨酶转变为Asp
E ：Asp 可自由出入线粒体，到胞液中，由天门冬氨酸转氨酶将Asp 转为草酰乙酸，这就保证了胞液中草酰乙酸的水平。
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