生化总结
1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180°转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。H2A、H2B、H3和H4共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白H1和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化∆A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。
8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。
(1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。
(2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。
(3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。
(4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。
(5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。
(6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。
(7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。
10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。
(1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。
(2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36°。DNA双螺旋结构
的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。
(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。
11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
酶的Km值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。可近似表示酶与底物的亲和力。Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。
14。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。
1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
15。比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。
16。Pasteur effect：糖的有氧氧化抑制生物发酵(糖酵解)的现象称为Pasteur effect(巴斯德效应)。
17。三羧酸循环：又称柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
18。底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP(GDP)生成ATP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP的方式为底物水平磷酸化。
19。简述糖酵解的生理意义。
(1)迅速供能
(2)某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
(3)神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
21。试述磷酸戊糖途径的生理意义。
(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：①作为供氢体，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
22。简述血糖的来源和去路。
血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生
血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
23。简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
(1)6-磷酸葡糖糖的来源：①已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。②糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
(2)6-磷酸葡萄糖的去路：①经糖酵解生成乳酸。②经糖的有氧氧化彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。③通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原。④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
24。脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三脂，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
25。脂酸的β-氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的α碳原子与β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基，所以称为～
26。酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生的乙酰CoA可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种。
27
28329。乙酰CoA可进入以下代谢途径：
①进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O，产生大量能量。
②以乙酰CoA为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等。
③以乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式。
④以乙酰CoA为原料合成胆固醇。
30。氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给O2氧化成H2O，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。
31。P/O比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数为P/O比值。
32。递氢体和递电子体：在呼吸链中，能传递氢的酶或辅酶称为递氢体，能传递电子的称为递电子体。(注：由于氢原子中含有电子，递氢体也必然递电子，所以呼吸链又常称为电子传递链)。
33。简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。
线粒体内的氧化呼吸链有两条，NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链，其组成和排列顺序分别为：
NADH→复合体I→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2；
琥珀酸→复合体II→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2。两条呼吸链在泛醌处交汇，第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位，第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位；分别是：
复合体I(NADH→CoQ)、复合体III(CoQ→Cytc)、复合体IV(Cytc→a→a3→O2)。
34。转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。
35。丙氨酸—葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基酸转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基生成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再经由血液运输至肌肉组织供利用，这种丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运称为～
36。一碳单位：某些氨基酸如丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸在代谢过程中产生的含一个碳原子的基团称一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、亚胺甲基和甲酰基。
37。蛋白质的腐败作用：肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。
38。简述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采取哪些降氨措施。
1)正常情况下血氨的来源与去路保持动态平衡，血浆中氨的浓度不超过0.1mg/100ml，若血氨增高，可引起脑功能紊乱。(1)血氨来源：
①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；
②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；
③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；
④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路
①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺
③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质
2)高血氨患者降氨措施：
①限制蛋白质摄入；②抑制肠道细菌；③静滴谷氨酸盐、精氨酸盐；
④酸性液灌肠对肝硬化腹水病人用酸性利尿剂等
39。简述鸟氨酸循环的基本过程和生理意义。
(1)尿素循环基本过程：在肝细胞线粒体内，氨和二氧化碳生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸作用生成精氨酸代琥珀酸，后者裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可进入线粒体再参与下一轮反应，此循环称鸟氨酸循环。(图示亦可)
(2)生理意义：经尿素循环体内有毒的氨合成无毒尿素，随尿液排出体外。尿素的2分子氨一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，且合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。
40。简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
体内氨的主要来源：(1)食物蛋白质的消化吸收；(2)组织蛋白质的降解；(3)机体自身合成的营养非必需氨基酸。主要去路：(1)合成组织蛋白；(2)脱氨基作用，产生的氨主要合成尿素，α-酮酸转变为糖或脂类，合成营养非必需氨基酸，氧化供能。(3)脱羧基作用生成胺类；(4)转变为其它含氮化合物。
41。体内氨基酸脱氨基的方式有几种？各有何特点和意义？骨骼肌和心肌中氨基酸是如何脱氨基的？
体内氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和非氧化脱氨基。
①转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。转氨酶在体内活性高，存在范围广，大多数氨基酸均可通过此作用脱去氨基，转氨基作用是可逆的，故也是体内非必需氨基酸合成的重要途径；但转氨基作用仅仅是转移了氨基，并未真正脱去氨基。
②氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶活性高，催化谷氨酸彻底脱去氨基生成α-酮酸和氨，是非必需氨基酸合成重要途径；但此酶专一性强，仅催化谷氨酸脱氢，另外，此酶在肝肾脑中活性高，而在骨骼肌、心肌中活性低。 ③联合脱氨基作用：有两种类型：一是转氨基偶联氧化脱氨基；二是嘌呤核酸循环。
转氨基偶联氧化脱氨基：其过程是谷氨酸先与α-同戊二酸进行转氨基作用，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基而生成α-同戊二酸和氨。这是体内氨基酸脱氢最主要方式，也是非必需氨基酸合成主要方式，但此方式在骨骼肌心肌中作用弱，骨骼肌心肌中氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
42。嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤氨基酸，称为从头合成途径。
43。酶的变构调节(allosteric regulation)：某些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，事酶蛋白构象改变，从而引起酶活性的改变。这种调节作用称为酶的变构调节或别构调节。
44。酶的化学修饰调节(chemical modification)：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节。
45。试述乙酰CoA的来源和代谢去路。
主要来源：①葡萄糖的有氧氧化；；②脂肪酸的β-氧化；③蛋白质分解为氨基酸进一步代谢产生；④酮体的分解 主要去路：①进入三羧酸循环和氧化磷酸化氧化供能，一分子乙酰CoA彻底氧化可生成10分子ATP；②在肝脏中作为合成酮体的原料用来合成酮体，酮体是肝输出能源的一种形式；③合成脂肪酸；④合成胆固醇
46。半保留复制：以DNA双链中的每一条链为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶的作用下，按碱基互补配对原则，合成两个相同的子代DNA的过程。
47。冈崎片段：复制叉中随从链上的不连续片段。
48。端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端结构。染色体DNA末端即DNA和它的结合蛋白紧密结合，膨大成粒状，像两顶帽子那样盖在染色体两端。
49。试述参与DNA复制的酶与蛋白质因子，以及它们在复制中的作用？
1)DNA聚合酶 ：起聚合作用 2)解螺旋酶 ：解开螺旋 3)SSB ：防止双链重新形成
4)拓扑异构酶 ：防止过度盘绕、打结 5)引物酶 ：合成引物 6)DNA连接酶 ：连接相邻的3’—OH和5—’P
50。不对称转录：转录是有选择性的，在细胞不同的发育时序，按生存条件和需要才转录，转录的这种选择性称不对称转录。它有两方面含义：一是在DNA双链分子上，一股链可转录，另一股链不转录；二是模板链并非永远在同一单链上。任何一个基因，其DNA双链中都只有一股有意义链能进行转录，故称不对称转录。
51。试述DNA复制的基本规律：①半保留复制，即每个子代DNA分子中，一股是新合成的，而另一股则是来自亲代DNA分子；②复制的方向，即DNA链的生长端是3’端，它的延长是按5’→3’方向进行；③复制的不连续性；④DNA合成中的起始作用，即引物参与起始DNA的合成，大部分复制系统中的引物是与模板DNA链互补的短RNA链，可由引物酶合成；⑤DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。
52。断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续AA组成的完整蛋白质编码，故称断裂基因
53。简述复制和转录的相似点和区别点。
相似点：①均以DNA为模板；②均需要依赖DNA聚合酶；③聚合过程均是核苷酸间生成磷酸二酯键；④均从5’至3’方向延伸成多聚核苷酸新链；⑤均遵从碱基互补配对规律。
54。简述原核生物启动子的结构与功能。
①调控序列中的启动子是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位。
②启动子因与RNA聚合酶结合，不被核酸外切酶水解。
③启动子总是位于结构基因的上游。
④启动子区含A-T配对较多，启动子区域内，通常在转录其起始点上游-10及-35区域存在一些相似序列，称为共有序列，RNA-pol结合-10区比结合-35区相对牢固些，-10区是TATAAT，也称Pribow盒，-35区是TTGACA。
55。简述原核生物转录终止方式。
①依赖ρ因子的转录终止，ρ因子是能控制转录终止的蛋白质，有ATP酶活性和解螺旋酶活性。转录终止信号存在于RNA而非DNA模板。Ρ因子能结合RNA，结合后ρ因子和RNA聚合酶都可能发生构象变化，使RNA聚合酶停顿，ρ因子解螺旋酶的活性使DNA/RNA杂化双链拆离，利于转录产物从转录复合物中释放。
②非依赖ρ因子的转录终止，DNA模板接近转录终止的区域内，转录出的RNA能形成发夹结构，且发现产物RNA3’-末端常有若干个连续的U。茎环结构在RNA分子中形成，可能改变RNA聚合酶的构象，导致酶-模板结合方式改变，使酶不再向下游移动，于是转录停顿；RNA分子要形成自己的局部双链(茎环的茎)，DNA分子也要回复双链，转录复合物趋于解体；接着一串寡聚U，则是使RNA链从模板上脱落的促进因素。
56。密码子：mRNA分子中每相邻的三个核苷酸为一组，决定肽链上一个特定的氨基酸，称为密码子。
57。核蛋白体循环：广义的核蛋白体循环指活化的氨基酸由tRNA转运到核蛋白体合成多肽链的过程；狭义的核蛋白体循环指肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，包括进位、成肽和转位。
58。简述遗传密码的特点。
连续性—密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象；
方向性—翻译读码时延密码子5’向3’方向进行；
简并性—几个密码共同编码一个氨基酸的现象；
摆动性—密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格配对的现象；
通用性—所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。
59。原核生物肽链延长的主要步骤。
肽链的延长阶段狭义上又称蛋白体循环，每延长一个氨基酸残基包括进位、成肽和转位三个过程。
进位就是指与起始密码子相邻的下一个密码子所对应的氨基酸以氨基酰-tRNA的形式进入核蛋白体的A位点，这个过程需要EF-T因子和GTP的帮助，进入A位点的氨基酰-tRNA其反密码子与mRNA上密码子形成反向互补配； 成肽是指A与P位点之间的大亚基的位置具有转肽酶活性，在其的催化下，将P位点的起始氨基酰-tRNA(或肽酰-tRNA)上的氨基酰或肽酰转移到A位点的氨基酰-tRNA的氨基末端，形成肽键，即成肽反应发生在核蛋白体的A位点；
转位是指成肽后，在EF-G因子(即转位酶)的作用下消耗能量GTP为代价，使mRNA与核蛋白体之间发生位置移动，核蛋白体向mRNA下游移动，移动的结果是使卸载的tRNA进入到核蛋白体的E位点，新产生的肽酰-tRNA进入P位点，而A位点则对应下一个密码子。
一.蛋白质。
1。每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)
2。 具有紫外吸收能力(280nm波长处)含吲哚环)吸收最强。
3(二硫键)维系结构稳定。
4。蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置，靠疏水作用维系结构稳定。
5。蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，各亚基的结合力主要是氢键和离子键。
6
7。氨基酸分为：非极性脂肪族~，极性中性~，芳香族，酸性~(天冬、谷)，碱性~(赖、精、组)
8。R含羟基：苏丝酪；含硫：半胱、蛋；支链：亮、异亮、缬；脯氨酸是亚氨基氨基酸。
9
二.核酸
1。核酸分子中核苷酸之间的连接方式是
2。嘌呤环上的第位氮原子或嘧啶环上的第位氮原子与戊糖的第连而成的化合物叫核苷。
3。tRNA
4。所有tRNA的3’末端都是以结束，氨基酸可以通过酯键连接在A上。从而使tRNA成为氨基酸的载体。
5。成熟mRNA的结构特点：5’末端的73’末端的。
6。在生物细胞中，含量最多的是，含稀有碱基最多的是7。体内有两个主要的环核苷酸：，主要功能是作为激素的第二信使。
8。DNA
9。DNA
三。酶
1白质部分称为酶蛋白，作用是决定反应的特异性，非蛋白质部分称为辅助因子，作用是决定反应的种类和性质。
2
3。酶的分类(顺序不可改变)：氧化还原~、转移~、水解~、裂解~、异构~、合成~。
4合形成的多酶复合物称为多酶体系，多种不同催化功能的酶存在于一条多肽链中，称为多功能酶。
四。糖代谢
1作为活性葡萄糖，糖原合酶作用下形成α-1,4糖苷键，分支酶作用下形成α-1,6糖苷键)和糖原磷酸化酶(分解α-1,4糖苷键，脱支酶解α-1,6糖苷键)；产物多为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为6-仅存在于肝、肾中)水解成葡萄糖。
2。磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段，关键酶是+。
3。葡萄糖-6-磷酸酶。
4。在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为1,6-二磷酸果糖对6-磷酸果糖激酶-1的正反馈调节；
6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。
5。丙酮酸脱氢脱羧反应中5种辅助因子按反应顺序是+。
6
7。有氧氧化反应分为，糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化三个阶段。
8。
五。脂类代谢
1
2
3。脂类代谢的主要场所是小肠上段，需胆汁酸盐的参与。而辅脂酶可解除胆汁酸盐对胰脂酶的抑制。脂类消化的产物形成混合微团。
4。脂肪动员的限速酶是激素敏感性甘油三脂脂酶(HSL)。抗脂解激素有胰岛素、前列腺素；脂解激素有胰高血糖素、肾上腺素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素刺激激素等。
5白蛋白)结合才能在血液中运输。
6.。
7
8和Mn2+。限速酶是HMG CoA 羧化酶，其辅助因子是生物素。
9
10；合成的限速酶是
11。通过一次β-氧化可产生、1分子NADH+H+和比β-氧化前少2个碳原子的脂酰CoA。后者继续进行β-氧化。1分子NADH+H+氧化产生2.5ATP、1分子FADH2氧化产生1.5ATP。
生化总结
1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180°转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。H2A、H2B、H3和H4共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白H1和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化∆A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。
8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。
(1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。
(2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。
(3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。
(4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。
(5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。
(6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。
(7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。
10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。
(1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。
(2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36°。DNA双螺旋结构
的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。
(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。
11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
酶的Km值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。可近似表示酶与底物的亲和力。Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。
14。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。
1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
15。比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。
16。Pasteur effect：糖的有氧氧化抑制生物发酵(糖酵解)的现象称为Pasteur effect(巴斯德效应)。
17。三羧酸循环：又称柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
18。底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP(GDP)生成ATP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP的方式为底物水平磷酸化。
19。简述糖酵解的生理意义。
(1)迅速供能
(2)某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
(3)神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
21。试述磷酸戊糖途径的生理意义。
(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：①作为供氢体，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
22。简述血糖的来源和去路。
血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生
血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
23。简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
(1)6-磷酸葡糖糖的来源：①已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。②糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
(2)6-磷酸葡萄糖的去路：①经糖酵解生成乳酸。②经糖的有氧氧化彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。③通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原。④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
24。脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三脂，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
25。脂酸的β-氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的α碳原子与β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基，所以称为～
26。酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生的乙酰CoA可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种。
27
28329。乙酰CoA可进入以下代谢途径：
①进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O，产生大量能量。
②以乙酰CoA为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等。
③以乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式。
④以乙酰CoA为原料合成胆固醇。
30。氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给O2氧化成H2O，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。
31。P/O比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数为P/O比值。
32。递氢体和递电子体：在呼吸链中，能传递氢的酶或辅酶称为递氢体，能传递电子的称为递电子体。(注：由于氢原子中含有电子，递氢体也必然递电子，所以呼吸链又常称为电子传递链)。
33。简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。
线粒体内的氧化呼吸链有两条，NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链，其组成和排列顺序分别为：
NADH→复合体I→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2；
琥珀酸→复合体II→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2。两条呼吸链在泛醌处交汇，第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位，第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位；分别是：
复合体I(NADH→CoQ)、复合体III(CoQ→Cytc)、复合体IV(Cytc→a→a3→O2)。
34。转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。
35。丙氨酸—葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基酸转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基生成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再经由血液运输至肌肉组织供利用，这种丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运称为～
36。一碳单位：某些氨基酸如丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸在代谢过程中产生的含一个碳原子的基团称一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、亚胺甲基和甲酰基。
37。蛋白质的腐败作用：肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。
38。简述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采取哪些降氨措施。
1)正常情况下血氨的来源与去路保持动态平衡，血浆中氨的浓度不超过0.1mg/100ml，若血氨增高，可引起脑功能紊乱。(1)血氨来源：
①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；
②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；
③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；
④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路
①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺
③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质
2)高血氨患者降氨措施：
①限制蛋白质摄入；②抑制肠道细菌；③静滴谷氨酸盐、精氨酸盐；
④酸性液灌肠对肝硬化腹水病人用酸性利尿剂等
39。简述鸟氨酸循环的基本过程和生理意义。
(1)尿素循环基本过程：在肝细胞线粒体内，氨和二氧化碳生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸作用生成精氨酸代琥珀酸，后者裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可进入线粒体再参与下一轮反应，此循环称鸟氨酸循环。(图示亦可)
(2)生理意义：经尿素循环体内有毒的氨合成无毒尿素，随尿液排出体外。尿素的2分子氨一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，且合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。
40。简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
体内氨的主要来源：(1)食物蛋白质的消化吸收；(2)组织蛋白质的降解；(3)机体自身合成的营养非必需氨基酸。主要去路：(1)合成组织蛋白；(2)脱氨基作用，产生的氨主要合成尿素，α-酮酸转变为糖或脂类，合成营养非必需氨基酸，氧化供能。(3)脱羧基作用生成胺类；(4)转变为其它含氮化合物。
41。体内氨基酸脱氨基的方式有几种？各有何特点和意义？骨骼肌和心肌中氨基酸是如何脱氨基的？
体内氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和非氧化脱氨基。
①转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。转氨酶在体内活性高，存在范围广，大多数氨基酸均可通过此作用脱去氨基，转氨基作用是可逆的，故也是体内非必需氨基酸合成的重要途径；但转氨基作用仅仅是转移了氨基，并未真正脱去氨基。
②氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶活性高，催化谷氨酸彻底脱去氨基生成α-酮酸和氨，是非必需氨基酸合成重要途径；但此酶专一性强，仅催化谷氨酸脱氢，另外，此酶在肝肾脑中活性高，而在骨骼肌、心肌中活性低。 ③联合脱氨基作用：有两种类型：一是转氨基偶联氧化脱氨基；二是嘌呤核酸循环。
转氨基偶联氧化脱氨基：其过程是谷氨酸先与α-同戊二酸进行转氨基作用，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基而生成α-同戊二酸和氨。这是体内氨基酸脱氢最主要方式，也是非必需氨基酸合成主要方式，但此方式在骨骼肌心肌中作用弱，骨骼肌心肌中氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
42。嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤氨基酸，称为从头合成途径。
43。酶的变构调节(allosteric regulation)：某些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，事酶蛋白构象改变，从而引起酶活性的改变。这种调节作用称为酶的变构调节或别构调节。
44。酶的化学修饰调节(chemical modification)：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节。
45。试述乙酰CoA的来源和代谢去路。
主要来源：①葡萄糖的有氧氧化；；②脂肪酸的β-氧化；③蛋白质分解为氨基酸进一步代谢产生；④酮体的分解 主要去路：①进入三羧酸循环和氧化磷酸化氧化供能，一分子乙酰CoA彻底氧化可生成10分子ATP；②在肝脏中作为合成酮体的原料用来合成酮体，酮体是肝输出能源的一种形式；③合成脂肪酸；④合成胆固醇
46。半保留复制：以DNA双链中的每一条链为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶的作用下，按碱基互补配对原则，合成两个相同的子代DNA的过程。
47。冈崎片段：复制叉中随从链上的不连续片段。
48。端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端结构。染色体DNA末端即DNA和它的结合蛋白紧密结合，膨大成粒状，像两顶帽子那样盖在染色体两端。
49。试述参与DNA复制的酶与蛋白质因子，以及它们在复制中的作用？
1)DNA聚合酶 ：起聚合作用 2)解螺旋酶 ：解开螺旋 3)SSB ：防止双链重新形成
4)拓扑异构酶 ：防止过度盘绕、打结 5)引物酶 ：合成引物 6)DNA连接酶 ：连接相邻的3’—OH和5—’P
50。不对称转录：转录是有选择性的，在细胞不同的发育时序，按生存条件和需要才转录，转录的这种选择性称不对称转录。它有两方面含义：一是在DNA双链分子上，一股链可转录，另一股链不转录；二是模板链并非永远在同一单链上。任何一个基因，其DNA双链中都只有一股有意义链能进行转录，故称不对称转录。
51。试述DNA复制的基本规律：①半保留复制，即每个子代DNA分子中，一股是新合成的，而另一股则是来自亲代DNA分子；②复制的方向，即DNA链的生长端是3’端，它的延长是按5’→3’方向进行；③复制的不连续性；④DNA合成中的起始作用，即引物参与起始DNA的合成，大部分复制系统中的引物是与模板DNA链互补的短RNA链，可由引物酶合成；⑤DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。
52。断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续AA组成的完整蛋白质编码，故称断裂基因
53。简述复制和转录的相似点和区别点。
相似点：①均以DNA为模板；②均需要依赖DNA聚合酶；③聚合过程均是核苷酸间生成磷酸二酯键；④均从5’至3’方向延伸成多聚核苷酸新链；⑤均遵从碱基互补配对规律。
54。简述原核生物启动子的结构与功能。
①调控序列中的启动子是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位。
②启动子因与RNA聚合酶结合，不被核酸外切酶水解。
③启动子总是位于结构基因的上游。
④启动子区含A-T配对较多，启动子区域内，通常在转录其起始点上游-10及-35区域存在一些相似序列，称为共有序列，RNA-pol结合-10区比结合-35区相对牢固些，-10区是TATAAT，也称Pribow盒，-35区是TTGACA。
55。简述原核生物转录终止方式。
①依赖ρ因子的转录终止，ρ因子是能控制转录终止的蛋白质，有ATP酶活性和解螺旋酶活性。转录终止信号存在于RNA而非DNA模板。Ρ因子能结合RNA，结合后ρ因子和RNA聚合酶都可能发生构象变化，使RNA聚合酶停顿，ρ因子解螺旋酶的活性使DNA/RNA杂化双链拆离，利于转录产物从转录复合物中释放。
②非依赖ρ因子的转录终止，DNA模板接近转录终止的区域内，转录出的RNA能形成发夹结构，且发现产物RNA3’-末端常有若干个连续的U。茎环结构在RNA分子中形成，可能改变RNA聚合酶的构象，导致酶-模板结合方式改变，使酶不再向下游移动，于是转录停顿；RNA分子要形成自己的局部双链(茎环的茎)，DNA分子也要回复双链，转录复合物趋于解体；接着一串寡聚U，则是使RNA链从模板上脱落的促进因素。
56。密码子：mRNA分子中每相邻的三个核苷酸为一组，决定肽链上一个特定的氨基酸，称为密码子。
57。核蛋白体循环：广义的核蛋白体循环指活化的氨基酸由tRNA转运到核蛋白体合成多肽链的过程；狭义的核蛋白体循环指肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，包括进位、成肽和转位。
58。简述遗传密码的特点。
连续性—密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象；
方向性—翻译读码时延密码子5’向3’方向进行；
简并性—几个密码共同编码一个氨基酸的现象；
摆动性—密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格配对的现象；
通用性—所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。
59。原核生物肽链延长的主要步骤。
肽链的延长阶段狭义上又称蛋白体循环，每延长一个氨基酸残基包括进位、成肽和转位三个过程。
进位就是指与起始密码子相邻的下一个密码子所对应的氨基酸以氨基酰-tRNA的形式进入核蛋白体的A位点，这个过程需要EF-T因子和GTP的帮助，进入A位点的氨基酰-tRNA其反密码子与mRNA上密码子形成反向互补配； 成肽是指A与P位点之间的大亚基的位置具有转肽酶活性，在其的催化下，将P位点的起始氨基酰-tRNA(或肽酰-tRNA)上的氨基酰或肽酰转移到A位点的氨基酰-tRNA的氨基末端，形成肽键，即成肽反应发生在核蛋白体的A位点；
转位是指成肽后，在EF-G因子(即转位酶)的作用下消耗能量GTP为代价，使mRNA与核蛋白体之间发生位置移动，核蛋白体向mRNA下游移动，移动的结果是使卸载的tRNA进入到核蛋白体的E位点，新产生的肽酰-tRNA进入P位点，而A位点则对应下一个密码子。
一.蛋白质。
1。每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)
2。 具有紫外吸收能力(280nm波长处)含吲哚环)吸收最强。
3(二硫键)维系结构稳定。
4。蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置，靠疏水作用维系结构稳定。
5。蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，各亚基的结合力主要是氢键和离子键。
6
7。氨基酸分为：非极性脂肪族~，极性中性~，芳香族，酸性~(天冬、谷)，碱性~(赖、精、组)
8。R含羟基：苏丝酪；含硫：半胱、蛋；支链：亮、异亮、缬；脯氨酸是亚氨基氨基酸。
9
二.核酸
1。核酸分子中核苷酸之间的连接方式是
2。嘌呤环上的第位氮原子或嘧啶环上的第位氮原子与戊糖的第连而成的化合物叫核苷。
3。tRNA
4。所有tRNA的3’末端都是以结束，氨基酸可以通过酯键连接在A上。从而使tRNA成为氨基酸的载体。
5。成熟mRNA的结构特点：5’末端的73’末端的。
6。在生物细胞中，含量最多的是，含稀有碱基最多的是7。体内有两个主要的环核苷酸：，主要功能是作为激素的第二信使。
8。DNA
9。DNA
三。酶
1白质部分称为酶蛋白，作用是决定反应的特异性，非蛋白质部分称为辅助因子，作用是决定反应的种类和性质。
2
3。酶的分类(顺序不可改变)：氧化还原~、转移~、水解~、裂解~、异构~、合成~。
4合形成的多酶复合物称为多酶体系，多种不同催化功能的酶存在于一条多肽链中，称为多功能酶。
四。糖代谢
1作为活性葡萄糖，糖原合酶作用下形成α-1,4糖苷键，分支酶作用下形成α-1,6糖苷键)和糖原磷酸化酶(分解α-1,4糖苷键，脱支酶解α-1,6糖苷键)；产物多为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为6-仅存在于肝、肾中)水解成葡萄糖。
2。磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段，关键酶是+。
3。葡萄糖-6-磷酸酶。
4。在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为1,6-二磷酸果糖对6-磷酸果糖激酶-1的正反馈调节；
6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。
5。丙酮酸脱氢脱羧反应中5种辅助因子按反应顺序是+。
6
7。有氧氧化反应分为，糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化三个阶段。
8。
五。脂类代谢
1
2
3。脂类代谢的主要场所是小肠上段，需胆汁酸盐的参与。而辅脂酶可解除胆汁酸盐对胰脂酶的抑制。脂类消化的产物形成混合微团。
4。脂肪动员的限速酶是激素敏感性甘油三脂脂酶(HSL)。抗脂解激素有胰岛素、前列腺素；脂解激素有胰高血糖素、肾上腺素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素刺激激素等。
5白蛋白)结合才能在血液中运输。
6.。
7
8和Mn2+。限速酶是HMG CoA 羧化酶，其辅助因子是生物素。
9
10；合成的限速酶是
11。通过一次β-氧化可产生、1分子NADH+H+和比β-氧化前少2个碳原子的脂酰CoA。后者继续进行β-氧化。1分子NADH+H+氧化产生2.5ATP、1分子FADH2氧化产生1.5ATP。